- Код статьи
- S30345057S2686738925040086-1
- DOI
- 10.7868/S3034505725040086
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 523 / Номер выпуска 1
- Страницы
- 426-430
- Аннотация
- Белок PCID2 является субъединицей комплекса эукариот TREX-2, отвечающего за ядерный экспорт мРНК. В составе комплекса D. melanogaster PCID2 играет важную роль, отвечая за узнавание и связывание молекулы мРНК. PCID2 взаимодействует с участком мРНК ras2 (fr4_2) и имеет два участка связывания, расположенные в его PCI-домене: район М-PCID2, неспецифично связывающий мРНК и C-концевую часть (C-PCID2), специфично узнающую последовательность мРНК ras2 fr4_2. При этом для специфичного связывания с C-PCID2 необходимо предварительное неспецифичное взаимодействие с М-PCID2. Остается неясным, как происходит переход от первичного неспецифичного взаимодействия к специфичному. Взаимодействуют ли оба района с РНК одновременно, или неспецифичное взаимодействие необходимо только на первом этапе для последующего специфичного связывания. В данной работе показано, что связывание M-PCID2 и C-PCID2 с РНК ras2 fr4_2 происходит конкурентно. При этом M-PCID2 связывается более эффективно и вытесняет C-PCID2 из комплекса с фрагментом мРНК ras2. Таким образом, для замены контакта M-PCID2 на C-PCID2 в ходе взаимодействия полноразмерного белка PCID2 с РНК ras2 необходимы дополнительные факторы. Также показано, что точечные мутации в M-PCID2, разрушающие взаимодействие полноразмерного PCID2 с РНК, приводят к большей ассоциации M-PCID2 с РНК. Вероятно, повышение сродства M-PCID2 к РНК нарушает возможность замены M-PCID2 на C-PCID2 в составе полноразмерного PCID2.
- Ключевые слова
- PCID2 TREX-2 экспорт мРНК EMSA
- Дата публикации
- 15.06.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 32
Библиография
- 1. Lu Q. et al. Arabidopsis homolog of the yeast TREX-2 mRNA export complex: components and anchoring nucleoporin // The Plant journal: for cell and molecular biology. England, 2010. Vol. 61, № 2. P. 259–270.
- 2. Luna R., Gonzalez-Aguilera C., Aguilera A. Transcription at the proximity of the nuclear pore: a role for the THP1-SAC3-SUS1-CDC31 (THSC) complex // RNA biology. United States, 2009. Vol. 6, № 2. P. 145–148.
- 3. Rodríguez-Navarro S. et al. Sus1, a functional component of the SAGA histone acetylase complex and the nuclear pore-associated mRNA export machinery // Cell. United States, 2004. Vol. 116, № 1. P. 75–86.
- 4. Fischer T. et al. The mRNA export machinery requires the novel Sac3p-Thp1p complex to dock at the nucleoplasmic entrance of the nuclear pores // The EMBO journal. England, 2002. Vol. 21, № 21. P. 5843–5852.
- 5. Gonzalez-Aguilera C. et al. The THP1-SAC3-SUS1-CDC31 complex works in transcription elongation-mRNA export preventing RNA-mediated genome instability // Molecular biology of the cell. United States, 2008. Vol. 19, № 10. P. 4310–4318.
- 6. Jani D. et al. Functional and structural characterization of the mammalian TREX-2 complex that links transcription with nuclear messenger RNA export // Nucleic acids research. England, 2012. Vol. 40, № 10. P. 4562–4573.
- 7. Kopytova D. et al. ORC interacts with THSC/TREX-2 and its subunits promote NxTl association with mRNA and mRNA export in Drosophila // Nucleic Acids Research. 2016. Vol. 44, № 10. P. 4920–4933.
- 8. Glukhova A. A. et al. PCID2, a subunit of the Drosophila TREX-2 nuclear export complex, is essential for both mRNA nuclear export and its subsequent cytoplasmic trafficking // RNA Biology. United States, 2021. Vol. 18, № 11. P. 1969–1980.
- 9. Vdovina Y. A. et al. PCID2 Subunit of the Drosophila TREX-2 Complex Has Two RNA-Binding Regions // Current issues in molecular biology. Switzerland, 2023. Vol. 45, № 7. P. 5662–5676.
- 10. Ellisdon A. M. et al. Structural basis for the assembly and nucleic acid binding of the TREX-2 transcription–export complex // Nature structural & molecular biology. United States, 2012. Vol. 19, № 3. P. 328–336.
- 11. Stewart M. Structure and Function of the TREX-2 Complex // Sub-cellular biochemistry. United States, 2019. Vol. 93. P. 461–470.
- 12. Вдовина Ю. А., Геогиева С. Г., Копытова Д. В. Точечные мутации в М-домене PCID2 нарушают его функции в экспорте мРНК у Drosophila melanogaster // Доклады Российской академии наук. Науки о жизни. 2024. Т. 518. С. 5–9.
- 13. Golovanov A. P. et al. The solution structure of REF2-1 reveals interdomain interactions and regions involved in binding mRNA export factors and RNA // RNA (New York, NY). 2006. Vol. 12, № 11. P. 1933–1948.
- 14. Haubergue G. M. et al. Mutually exclusive interactions drive handover of mRNA from export adaptors to TAP // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. United States, 2008. Vol. 105, № 13. P. 5154–5159.
