Президиум РАНДоклады Российской академии наук. Науки о жизни Doklady Biological Sciences

  • ISSN (Print) 2686-7389
  • ISSN (Online) 3034-5057

РАЗРАБОТКА ЯКОРНОГО БИСПЕЦИФИЧНОГО НАНОАНТИТЕЛА ДЛЯ ПОВЫШЕНИЯ ЭФФЕКТИВНОСТИ ИММОБИЛИЗАЦИИ И ДЕТЕКЦИИ АНТИГЕНА В ЛУНКЕ ПОЛИСТИРОЛЬНОГО ПЛАНШЕТА

Код статьи
S30345057S2686738925020148-1
DOI
10.7868/S3034505725020148
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Том/ Выпуск
Том 521 / Номер выпуска 1
Страницы
246-252
Аннотация
Методы иммуноанализа (ИА), проводимые в лунках полистирольного микропланшета, являются основой диагностических исследований. В “сэндвич”-ИА принципиально важным начальным этапом является иммобилизация в лунке планшета якорных антител, предназначенных для специфического связывания заданного антигена из биологической жидкости. Одним из очень перспективных вариантов антиген-узнающих молекул являются однодоменные антитела (наноантитела, НТ). Использование НТ в качестве якорных антител затруднено их низкой эффективностью функционирования после пассивной адсорбции в лунке планшета. Разработка нового формата и способа иммобилизации в случае НТ принципиально важны для преодоления этой проблемы. Данная работа описывает разработку нового формата якорного биспецифичного наноантитела (як-НТ) для повышения эффективности, как пассивной адсорбции як-НТ, так и последующих этапов иммобилизации и детекции целевого антигена в лунке полистирольного планшета.
Ключевые слова
однодоменное антитело нанотело наноантитело биспецифичное антитело иммуноанализ
Дата публикации
15.04.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
25

Библиография

  1. 1. Crowther J.R. Methods in Molecular Biology, The ELISA Guidebook. Second Edition. Humana Press, a part of Springer Science + Business Media, LLC 2009.
  2. 2. Hayrapetyan H., Tran T., Tellez-Corrales, E., et al. (2023). Enzyme-Linked Immunosorbent Assay: Types and Applications. PP 1-17. In: Matson, R.S. (eds) ELISA. Methods in Molecular Biology, vol. 2612. Humana, New York, NY.
  3. 3. Hamers-Casterman C, Atarhouch T., Muyldermans S., et al. Naturally occurring antibodies devoid of light chains. Nature, 1993, vol. 363, no. 6428, pp. 446-448.
  4. 4. Тиллиб С.В. Перспективы использования однодоменных антител в биомедицине. Молекулярная биология 2020, Т. 54, № 3, С. 362-373.
  5. 5. Tillib S.V., Privezentseva M.E., Ivanova T.I., et al. Single-domain antibody-based ligands for immunoaffinity separation of recombinant human lactoferrin from the goat lactoferrin of transgenic goat milk. Journal of Chromatography B, 2014, vol. 949-950, pp. 48-57.
  6. 6. Горяйнова О. С., Иванова Т.И., Рутовская М.В., и др. Метод параллельного и последовательного генерирования однодоменных антител для про-теомного анализа плазмы крови человека. Молекулярная биология, 2017, т. 51, № 6, с. 985-996.
  7. 7. Горяйнова О.С., Хан Е.О., Иванова Т.И., и др. Новый метод, базирующийся на использовании иммобилизованных однодоменных антител для удаления определенных мажорных белков из плазмы крови, способствует уменьшению неспецифического сигнала в иммуноанализе. Медицинская иммунология 2019, Т. 21, № 3, С. 567-575.
  8. 8. Li D., Morisseau C., McReynolds C.B., et al. Development of Improved Double-Nanobody Sandwich ELISAs for Human Soluble Epoxide Hydrolase Detection in Peripheral Blood Mononuclear Cells of Diabetic Patients and the Prefrontal Cortex of Multiple Sclerosis Patients. Anal Chem., 2020, vol. 92, no. 10, pp. 7334-7342.
  9. 9. Tillib S.V., Goryainova O.S. Extending Linker Sequences between Antigen-Recognition Modules Provides More Effective Production of Bispecific Nanoantibodies in the Periplasma of E. coli. Biochemistry (Mosc)., 2024, vol. 89, no. 5, pp. 933-941.
  10. 10. Levay P., Viljoen M. Lactoferrin: A general review. Haematologica, 1994, vol. 80, pp. 252-267.
  11. 11. Guo Y.C., Zhou Y.F., Zhang X.E., et al. Phage display mediated immuno-PCR. Nucleic Acids Res. 2006, vol. 34, no. 8, e62.
  12. 12. Holland P.M., Abramson R.D., Watson R., et al. Detection of specific polymerase chain reaction product by utilizing the 5’-3’ exonuclease activity of Thermus aquaticus DNA polymerase. Proc Natl Acad Sci USA., 1991, vol.;88, no.16, pp.7276-7280.
  13. 13. Deng Y., Liu J., Lu Y., et al. Novel Polystyrene-Binding Nanobody for Enhancing Immunoassays: Insights into Affinity, Immobilization, and Application Potential. Anal Chem., 2024, vol. 96, no. 4, pp. 1597-1605.
  14. 14. Qiang X., Sun K., Xing L., et al. Discovery of a polystyrene binding peptide isolated from phage display library and its application in peptide immobilization. Sci Rep. ,2017, vol. 7, no. 1, 2673.
  15. 15. Kumada Y., Kuroki D., Yasui H., et al. Characterization of polystyrene-binding peptides (PS-tags) for site-specific immobilization of proteins. J Biosci Bioeng., 2010, vol. 109, no. 6, pp.583-587.
  16. 16. Kumada Y., Hamasaki K., Shiritani Y., et al. Efficient immobilization of a ligand antibody with high antigen-binding activity by use of a polystyrene-binding peptide and an intelligent microtiter plate. J. Biotechnol., 2009, vol.142, pp. 135-141.
  17. 17. Feng B., Dai Y., Wang L., et al. A novel affinity ligand for polystyrene surface from a phage display random library and its application in anti-HIV-1 ELISA system. Biologicals., 2009, vol. 37, no. 1, pp. 48-54.
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека