- Код статьи
- S3034505752686738925040024-1
- DOI
- 10.7868/S3034505752686738925040024
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 523 / Номер выпуска 1
- Страницы
- 389-396
- Аннотация
- Работа выполнена на 4-х группах старых крыс Вистар: подвергавшихся действию одного только наркоза (Нар), внесердечной хирургической операции (ХО), ХО с предварительным стрессированием в течение 5 дней (СХО), контролем служили интактные животные. Судя по отсутствию повышения уровня провоспалительных цитокинов и С–реактивного белка через 10 дней после операции, у животных не наблюдалось воспаления. О наличии стресса судили по наиболее высокому уровню кортикостерона у крыс СХО. У этих животных, судя по структурным и метаболическим нарушениям, а также повышению в крови уровня высокочувствительного тропонина I (вч-сТнI), произошло повреждение миокарда после внесердечной операции (ПМВО). Несмотря на то, что у крыс групп Нар и ХО наблюдались зоны ишемии и гипоксии, у них не развивалось ПМВО, поскольку не происходило нарушения оксидантно-антиоксидантного баланса и, главное, отсутствовало повышение уровня вч-сТнI. В данной работе впервые доказано, что ПМВО развивается у здоровых старых крыс Вистар после проведения “простой” асептической внесердечной хирургической операции в сочетании с предоперационным стрессом. Предлагается использовать в качестве дополнительного биомаркера ПМВО снижение уровня супероксиддисмутазы.
- Ключевые слова
- крысы Вистар внесердечная хирургическая операция наркоз метаболические изменения ишемия миокарда маркеры повреждения миокарда высокочувствительный тропонин I
- Дата публикации
- 15.06.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 37
Библиография
- 1. Fauci A.S. HIV and AIDS: 20 years of science // Nat Med. 2003. V. 9. № 7. P. 839–843.
- 2. Lingappa J.R., Lingappa V.R., Reed J. C. Addressing Antiretroviral Drug Resistance with Host-Targeting Drugs-First Steps towards Developing a Host-Targeting HIV-1 Assembly Inhibitor // Viruses. 2021. V. 13. № 3. P. 451.
- 3. Jäger S., Cimermancic P., Gulbahce N., et al. Global landscape of HIV-human protein complexes // Nature. 2011. V. 481. № 7381. P. 365–370.
- 4. Schynkel T., Snippenberg W.V., Verniers K., et al. Interactome of the HIV-1 proteome and human host RNA // EMBO Re P. 2024. V. 25. P. 4078–4090.
- 5. Delelis O., Carayon K., Saïb A., et al. Integrase and integration: biochemical activities of HIV-1 integrase // Retrovirology. 2008. V. 5. P. 114.
- 6. Engelman A.N. and Maertens G. N. Retrovirus-Cell Interactions. Academic Press, San Diego, CA, P. 163–198. 2018.
- 7. Rozina A., Anisenko A., Kikhai T., et al. Complex Relationships between HIV-1 Integrase and Its Cellular Partners // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. P. 12341.
- 8. Engelman A.N. and Kvaruskheila M. Multimodal Functionalities of HIV-1 Integrase // Viruses. 2022. V. 14. P. 926.
- 9. Ciuffi A., Llano M., Poeschla E., et al. A role for LEDGF/p75 in targeting HIV DNA integration // Nat Med. 2005. V. 11. P. 1287–1289.
- 10. Yamamoto S.P., Okawa K., Nakano T., et al. Huwe1, a novel cellular interactor of Gag-Pol through integrase binding, negatively influences HIV-1 infectivity // Microbes Infect. 2011. V. 13. № 4. P. 339–349.
- 11. Allouch A., Di Prinio C., Alpi E., et al. The TRIM family protein KAPI inhibits HIV-1 integration // Cell Host Microbe. 2011. V. 9. P. 484–495.
- 12. Ali-Ammar A., Bellefroid M., Daouad F., et al. Inhibition of HIV-1 gene transcription by KAPI in myeloid lineage // Sci Re P. 2021. V. 11. P. 2692.
- 13. Hearps A.C., Jans D.A. HIV-1 integrase is capable of targeting DNA to the nucleus via an Imporitin α/β-dependent mechanism // Biochemical Journal. 2006. V. 398. № 3. P. 475–484. doi: 10.1042/bj20060466
- 14. Dziuba N., Ferguson M.R., O'Brien W.A., et al. Identification of cellular proteins required for replication of human immunodeficiency virus type 1 // AIDS Res Hum Retroviruses. 2012. V. 28. P. 1329–1339.
- 15. Yoder A., Yu D., Dong L., et al. HIV envelope-CXCR4 signaling activates coffin to overcome cortical actin restriction in resting CD4 T cells // Cell. 2008. V. 134. P. 782–792.
- 16. Speth C., Proháska Z., Mair M., et al. A 60 kD heat-shock protein-like molecule interacts with the HIV transmembrane glycoprotein gp41 // Mol Immunol. 1999. V. 36. № 9. P. 628.
- 17. Ha H.C., Juluri K., Zhou Y., et al. Poly(ADP-ribose) polymerase-1 is required for efficient HIV-1 integration // Proc Natl Acad Sci USA. 2001. V. 98. P. 3364–3368.
- 18. Bueno M.T., Reyes D., Valdes L., et al. Poly(ADP-ribose) polymerase 1 promotes transcriptional repression of integrated retroviruses // J Virol. 2013. V. 87. № 5. P. 2496–2507.
- 19. Ramakrishnan R., Liu H., Donahue H., et al. Identification of novel CDK9 and Cyclin T1-associated protein complexes (CCAPs) whose siRNA depletion enhances HIV-1 Tat function // Retrovirology. 2012. V. 9. P. 90.
- 20. Knyazhanskaya E., Anisenko A., Shadrina O., et al. NHEJ pathway is involved in post-integrational DNA repair due to Ku70 binding to HIV-1 integrase // Retrovirology. 2019. V. 16. № 1. P. 30.
