Президиум РАНДоклады Российской академии наук. Науки о жизни Doklady Biological Sciences

  • ISSN (Print) 2686-7389
  • ISSN (Online) 3034-5057

Выявление in silico антимикробных последовательностей белков мозга радужной форели в аспекте комплексной переработки отходов аквакультуры

Код статьи
S2686738925010099-1
DOI
10.31857/S2686738925010099
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Том/ Выпуск
Том 520 / Номер выпуска 1
Страницы
50-56
Аннотация
Аквакультура является одним из основных поставщиков рыбной продукции и обеспечивает ее устойчивый рост в мире, превышающий промышленное рыболовство. При этом на экологической и производственной повестке стоит проблема комплексной переработки отходов аквакультуры. Отходы переработки рыб остаются после получения целевого продукта (филе, субпродуктов и др.), могут быть “поставщиком” ценных биологических компонентов. В частности, рыбы экспрессируют антимикробные белки, которые проявляют антимикробную активность широкого спектра действия. В настоящей работе впервые проведен поисковый анализ протеома мозга радужной форели Oncorhynchus mykiss для выявления теоретических антимикробных паттернов. Более чем для половины идентифицированных белков предсказано наличие антимикробных регионов. К таким белкам относились гистоны, вителлогенин, коллаген и другие. Полученные результаты могут представлять интерес для разработки препаратов на основе пептидов против различных патогенов, что является актуальным направлением на фоне возрастающей антибиотикорезистентности патогенных микроорганизмов.
Ключевые слова
радужная форель Oncorhynchus mykiss антимикробные пептиды мозг
Дата публикации
15.09.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
6

Библиография

  1. 1. Петушкова В.В. Аквакультуры – “Второй хлеб” Китая // Экономические и социальные проблемы России. 2022. Т.2, №50. С.159–174.
  2. 2. ФАО. Краткий обзор. Состояние мирового рыболовства и аквакультуры – 2024. “Голубая трансформация” в действии. Рим: FAO, 2024.
  3. 3. Helmy Y.A., Taha-Abdelaziz K., Hawwas H.A.E.-H., et al. Antimicrobial Resistance and Recent Alternatives to Antibiotics for the Control of Bacterial Pathogens with an Emphasis on Foodborne Pathogens // Antibiotics. 2023; Vol. 12. P. 274.
  4. 4. Uddin T.M., Chakraborty A.J., Khusro A., et al. Antibiotic resistance in microbes: History, mechanisms, therapeutic strategies and future prospects // J Infect Public Health. 2021. Vol. 14, N12. P. 1750–1766.
  5. 5. Masso-Silva J.A., Diamond G. Antimicrobial peptides from fish // Pharmaceuticals (Basel). 2014. Vol. 7, N3. P. 265–310.
  6. 6. Walker J.M. The bicinchoninic acid (BCA) assay for protein quantitation // Methods Mol Biol. 1994. Vol. 32. P. 5–8. doi: 10.1385/0-89603-268-X:5.
  7. 7. S-Trap™ micro spin column digestion protocol, ProtiFi, https://files.protifi.com/protocols/s-trap-micro-long-4-7.pdf, дата обращения 08.10.2024
  8. 8. HaileMariam M., Eguez R. V., Singh H., et al. S-trap, an ultrafast sample-preparation approach for shotgun proteomics // J. Proteome Res. 2018. Vol. 17, N9. P. 2917–2924.
  9. 9. Kochneva A., Efremov D., Murzina S.A. Proteins journey—from marine to freshwater ecosystem: blood plasma proteomic profiles of pink salmon Oncorhynchus gorbuscha Walbaum, 1792 during spawning migration // Front. Physiol. 2023. Vol. 14, P. 1216119.
  10. 10. Tyanova S., Temu T., Cox J. The MaxQuant computational platform for mass spectrometry-based shotgun proteomics // Nat Protoc. 2016. Vol. 11. P. 2301–2319.
  11. 11. Torrent M., Di Tommaso P., Pulido D., et al. AMPA: an automated web server for prediction of protein antimicrobial regions // Bioinformatics. 2012. Vol. 28, N1. P. 130–1.
  12. 12. Torrent M., Nogués V.M., Boix E. A theoretical approach to spot active regions in antimicrobial proteins // BMC Bioinformatics. 2009. Vol. 10, N 373.
  13. 13. Fernandes J.M., Kemp G.D., Molle M.G., et al. Anti-microbial properties of histone H2A from skin secretions of rainbow trout, Oncorhynchus mykiss // Biochem J. 2002. Vol. 368, NPt 2. P. 611–20.
  14. 14. Fernandes J.M., Molle G., Kemp G.D., et al. Isolation and characterisation of oncorhyncin II, a histone H1-derived antimicrobial peptide from skin secretions of rainbow trout, Oncorhynchus mykiss // Dev Comp Immunol. 2004. Vol. 28, N2. P. 127–38.
  15. 15. Fu B., Lin H., Ramesh Pavase T., et al. Extraction, Identification, Modification, and Antibacterial Activity of Histone from Immature Testis of Atlantic salmon // Mar Drugs. 2020. Vol. 18, N3, P. 133.
  16. 16. Liu Q.H., Zhang S.C., Li Z.J., et al. Characterization of a pattern recognition molecule vitellogenin from carp (Cyprinus carpio) // Immunobiology. 2009. Vol. 214, N4. P. 257–67.
  17. 17. Puthia M., Marzinek J.K., Petruk G., et al. Antibacterial and Anti-Inflammatory Effects of Apolipoprotein E // Biomedicines. 2022. Vol. 10, N6. P. 1430.
  18. 18. Jafari H., Lista A., Siekapen M.M., et al. Fish Collagen: Extraction, Characterization, and Applications for Biomaterials Engineering // Polymers (Basel). 2020. Vol. 12, N10. P. 2230.
  19. 19. Wei X., Wu Z., Zhang T., et al. Functional characterization of complement factor H in host defense against bacterial pathogen in Nile tilapia (Oreochromis niloticus) // Fish Shellfish Immunol. 2022. Vol. 129. P. 114–126.
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека