Статьи автора

ДВА РНК-СВЯЗЫВАЮЩИХ РАЙОНА PCID2, СУБЪЕДИНИЦЫ КОМПЛЕКСА ЯДЕРНОГО ЭКСПОРТА мРНК TREX-2, КОНКУРЕНТНО ВЗАИМОДЕЙСТВУЮТ С3'-НЕКОДИРУЮЩЕЙ ОБЛАСТЬЮ мРНК ras2

Номер выпуска 1 от 15.06.2025

Белок PCID2 является субъединицей комплекса эукариот TREX-2, отвечающего за ядерный экспорт мРНК. В составе комплекса D. melanogaster PCID2 играет важную роль, отвечая за узнавание и связывание молекулы мРНК. PCID2 взаимодействует с участком мРНК ras2 (fr4_2) и имеет два участка связывания, расположенные в его PCI-домене: район М-PCID2, неспецифично связывающий мРНК и C-концевую часть (C-PCID2), специфично узнающую последовательность мРНК ras2 fr4_2. При этом для специфичного связывания с C-PCID2 необходимо предварительное неспецифичное взаимодействие с М-PCID2. Остается неясным, как происходит переход от первичного неспецифичного взаимодействия к специфичному. Взаимодействуют ли оба района с РНК одновременно, или неспецифичное взаимодействие необходимо только на первом этапе для последующего специфичного связывания. В данной работе показано, что связывание M-PCID2 и C-PCID2 с РНК ras2 fr4_2 происходит конкурентно. При этом M-PCID2 связывается более эффективно и вытесняет C-PCID2 из комплекса с фрагментом мРНК ras2. Таким образом, для замены контакта M-PCID2 на C-PCID2 в ходе взаимодействия полноразмерного белка PCID2 с РНК ras2 необходимы дополнительные факторы. Также показано, что точечные мутации в M-PCID2, разрушающие взаимодействие полноразмерного PCID2 с РНК, приводят к большей ассоциации M-PCID2 с РНК. Вероятно, повышение сродства M-PCID2 к РНК нарушает возможность замены M-PCID2 на C-PCID2 в составе полноразмерного PCID2.

31 0