By this author

Alteration of the catalytic properties of the epoxyalcohol synthase CYP443D1 (NvEAS) of the starlet sea anemone <I>Nematostella vectensis</I> as a result of a single amino acid substitution

Issue number 1 from 15.09.2025

Цитохромы суперсемейства Р450 широко распространены в природе; они обнаружены во всех изученных аэробных организмах. Несмотря на то что степень сходства цитохромов Р450 разных семейств невысокая, все ферменты этого суперсемейства имеют сходную третичную структуру. Кроме того, у всех цитохромов Р450, в том числе у ферментов клана CYP74, в последовательностях содержатся субстрат-распознающие сайты, формирующие каталитический центр. Изначально ферменты CYP74 были обнаружены у растений, у которых они широко распространены и играют важную роль в липоксигеназном каскаде. Позже CYP74-подобные ферменты других семейств были выявлены у представителей разных таксонов, в том числе у животных. На основании результатов филогенетических исследований, структуры и механизмов каталитического действия они были объединены наряду с семейством CYP74 в клан CYP74. Одним из представителей клана CYP74 является эпоксиалкогольсинтаза NvEAS (CYP443D1) роющей литоральной актинии Nematostella vectensis. Методом сайт-направленного мутагенеза была получена мутантная форма NvEAS с заменой P93G, которая приобрела дополнительную гидропероксидлиазную активность. До настоящей работы были описаны только результаты сайт-направленного мутагенеза ферментов семейства, но не клана CYP74. Более того, в настоящей работе впервые описано превращение эпоксиалкогольсинтазы в гидропероксидлиазу. Эти результаты подтверждают высказанное ранее предположение об эволюции ферментов CYP74 по пути эпоксиалкогольсинтаза – гидропероксидлиаза – алленоксидсинтаза – дивинилэфирсинтаза.

15 0